1.高尔基体蛋白质加工和修饰的特点是：n-连接糖链合成从内质网开始，在高尔基体中完成。内质网中形成的糖蛋白具有相似的糖链。从顺式平面进入高尔基体后，膜囊之间的运输过程发生了一系列有序的加工和修饰。原糖链中的甘露糖大部分被切断，但不同类型的糖分子被各种糖基转移酶依次加入，形成不同结构的寡糖链。糖蛋白的空间结构决定了它可以与哪种糖基转移酶结合并进行特异性糖基化修饰。
2.许多糖蛋白既有n连接的糖链，也有o连接的糖链。o-连接糖基化只发生在高尔基体。通常连接它的糖单位是n-乙酰半乳糖，连接位点是ser、thr和hyp的oh基团，然后糖基团依次转移形成寡糖链。糖的供体也是核苷糖，如udp-半乳糖。作为糖基化的结果，不同的蛋白质被不同地标记，这改变了多肽的构象并增加了蛋白质的稳定性。
3.在高尔基体上，一条或多条氨基聚糖链可以通过木糖连接到核心蛋白的丝氨酸残基上，形成蛋白聚糖。这些蛋白质中的一些被分泌出细胞形成细胞外基质或粘液层，而另一些被锚定在膜上。
等位基因控制合成的蛋白质可能相同吗? 生物的性状
1.根据现有的遗传学知识，人类abo血型系统由三个复合等位基因控制，即la lb和i
2.其中，两个显性基因，i，是隐性基因，即拉拉lblblblalbailbii。至于lalb个体，由于la和lb是同显性基因，都要表达，导致这类个体的红细胞膜上有a凝集素和b凝集素两种蛋白质，从而呈现ab血型。这是由两个等位基因合成的蛋白质共同决定的生物性状的具体例子之一。
检测蛋白质的方法有哪些 检测蛋白质的方法介绍
1.凯氏定氮法
凯氏定氮法是一种测定化合物或混合物中总氮的方法。即在催化剂存在下，用浓硫酸消化样品，将有机氮转化为无机铵盐，然后铵盐在碱性条件下转化为氨，用蒸汽蒸出，用过量的硼酸溶液吸收，再用标准盐酸滴定，即可计算出样品中的氮含量。
由于蛋白质中的氮含量是相对恒定的，所以蛋白质含量可以从其氮含量中计算出来，因此这种方法是一种经典的蛋白质定量方法。
2.缩二脲法
缩二脲法是一种鉴定蛋白质的分析方法。bibiuret试剂是一种碱性含铜试液，呈蓝色，由1%氢氧化钾、几滴1%硫酸铜和酒石酸钾钠配制而成。
当底物含有肽键(多肽)时，供试品溶液中的铜与多肽配位，络合物呈紫色。浓度可用比色法分析，紫外-可见光谱波长为540nm。鉴别反应灵敏度为5-160mg/ml。鉴定反应的蛋白质单位为1-10毫克。
3.苯酚试剂法
分别标记六个试管，前五个试管加入不同浓度的标准蛋白溶液，最后一个试管加入不含标准蛋白溶液的待测蛋白溶液，室温放置30分钟。用第一个不含蛋白质溶液的试管作为空白对照，在650nm波长下测量每个试管中溶液的吸光度值。
4.紫外线吸收法
大多数蛋白质在280nm波长处有特征性最大吸收，这是由于蛋白质中存在酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，可用于0.1 ~ 0.5 mg/ml蛋白质溶液的测定。
取9个试管，分别贴上标签。前8个试管加入不同浓度的标准蛋白溶液，第一个试管不加入标准蛋白溶液，最后一个试管加入待测蛋白溶液代替标准蛋白溶液。通过加入蒸馏水，每个试管中的液体总量保持一致。将液体混合均匀，在280纳米波长下进行比色，并记录吸光度值。
5.考马斯亮蓝法
考马斯亮蓝染色法的基本原理是蛋白质可以与考马斯亮蓝g-250定量结合。考马斯亮蓝g-250与蛋白质结合时，可见光的最大吸收峰从465nm变为595nm。
在考马斯亮蓝g-250过量、浓度恒定的情况下，当溶液中蛋白质浓度不同时，不同量的考马斯亮蓝g-250会从465nm处的吸收峰形式变为595nm处的吸收峰形式，这种变化有一定的数量关系。
通常，当溶液中蛋白质浓度增加时，显色溶液在595nm处的吸光度可以保持线性增加，因此可以用考马斯亮蓝g-250显色法测定溶液中蛋白质的含量。
怎样补充蛋白质 补充蛋白质的技巧有哪些
1.为了快速补充蛋白质，你需要多吃优质蛋白质，如鱼虾、瘦肉、牛奶、豆类和豆制品、海鲜等蛋白质食物。
2.同时，我们需要吃富含维生素的新鲜水果和蔬菜来补充维生素。当老年人或蛋白质明显偏低时，建议服用蛋白粉补充蛋白质，并根据身体状况适当运动，如散步、慢跑、骑自行车、游泳等。
3.要劳逸结合，作息规律，积极治疗胃肠功能障碍患者，否则不利于食物中蛋白质的吸收利用。
